Twój koszyk jest pusty

Zakupy

Sztuka: 0

Razem: 0,00

0

Działanie enzymów

Działanie enzymów

Enzymy to białkowe molekuły, katalizujące reakcje biochemiczne, których działanie może być regulowane.

Biologia

Etykiety

enzym, białko enzymu, miejsce aktywne, substrat, produkt, Inhibicja, aktywacja, miejsce inhibicji, miejsce aktywacji, koenzym, NADH, NADPH, FADH₂, Acetylokoenzymu A, ATP, katalizator, biochemia, biologia

Powiązane treści

Sceny

Reakcja

  • białko enzymatyczne
  • miejsce aktywne
  • substrat
  • produkt

Inhibicja

  • inhibitor

Katalizowanie

  • miejsce aktywacji
  • aktywator

Enzymy

  • białko enzymatyczne
  • miejsce aktywne
  • substrat

Narracja

Enzymy są katalizatorami: przyspieszają reakcje biochemiczne nawet kilka milionów razy zmniejszając energię aktywacji. Uzyskują to poprzez zbliżanie substratów do siebie lub modyfikowanie ich struktury przestrzennej. Katalizatory nie zużywają się w reakcjach.

Podczas łączenia dwóch substratów​ cząsteczki substratu wiążą się z centrum aktywnym enzymu katalizującego reakcję, a enzym pomaga utworzyć wiązanie między nimi. Bez enzymu reakcja ta występuje dość rzadko, ponieważ substraty muszą zderzać się z odpowiednio dużą energią i w określonym układzie przestrzennym.

Kiedy cząsteczka substratu ulega rozkładowi, wiąże się z centrum aktywnym białka enzymatycznego. Enzym rozkłada substrat na dwie części. Rozpad silnego wiązania kowalencyjnego bardzo rzadko następuje spontanicznie, enzymy są potrzebne do przyspieszenia reakcji.

Kluczem do regulacji mechanizmu enzymatycznego jest inhibicja enzymów.

Jeden rodzaj inhibicji występuje wtedy, gdy inhibitor jest w stanie związać się z centrum aktywnym, to znaczy rywalizuje z substratem. Nazywa się to inhibicja kompetycyjna.

Innym rodzajem inhibicji jest inhibicja allosteryczna. Inhibitor na enzymie wiąże się z miejscem inhibitora allosterycznego, co powoduje zmianę struktury przestrzennej centrum aktywnego, uniemożliwiając wiązanie substratu.

Aktywacja allosteryczna jest przeciwieństwem inhibicji allosterycznej. W stanie podstawowym, bez aktywatora, enzym jest nieaktywny. Gdy aktywator wiąże się z allosterycznym miejscem aktywacji, zmienia się struktura przestrzenna miejsca aktywnego, umożliwiając katalizowanie reakcji.

Koenzymy to cząsteczki, które przekształcają się podczas reakcji enzymatycznej: oddają albo przyjmują pewne substancje. Po zakończeniu reakcji koenzym odłącza się od enzymu. Ważne koenzymy to NADH, NADPH, acylokoenzym A, FADH2, ATP i różne witaminy.

Powiązane treści

ADP, ATP

ATP jest najważniejszą molekularną jednostką, dostarczającą komórkom energię.

Koenzym A

Koenzym będący przenośnikiem grup acylowych w reakcjach enzymowych.

Chlorofil

Zielony barwnik roślin, niezbędny w procesie wychwytywania kwantów światła, a więc w...

Transport substancji w komórce

Animacja prezentuje pasywne i aktywne procesy transportowe odbywające się przez błonę...

What size are bacteria?

This lesson presents the structure and classification of bacteria and the role they play...

Budowa komórek prokariotycznych i eukariotycznych

Komórki prokariotyczne i eukariotyczne to dwa podstawowe typy komórek występujące w...

Mejoza

Komórki rozrodcze są haploidami, które powstają z diploidów na drodze mejozy, czyli w...

NAD,NADP,NADPH

NADPH to koenzym ważny w procesach przemiany materii jako nośnik H, NAD występuje jako...

Added to your cart.