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Enzimas

Enzimas

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioquímicas. Su actividad puede ser regulada.

Biología

Palabras clave

enzima, proteína enzimática, centro activo, sustrato, producto, inhibición, activación, sitio alostérico de inhibición, sitio alostérico de activación, coenzima, NADH, NADPH, FADH₂, acetil coenzima A, ATP, catalizador, bioquímica, biología

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Escenas

Reacción

  • enzima - Las enzimas son catalizadores: catalizan las reacciones bioquímicas a una velocidad millones de veces mayor reduciendo la energía de activación de la reacción. Actúan acercando un sustrato a otro o modificando su estructura espacial. Los catalizadores no son consumidos por las reacciones que catalizan.
  • centro activo - Es la parte de la enzima que cataliza la reacción.
  • sustrato
  • producto

Inhibición

  • inhibidor - Es capaz de unirse al centro activo impidiendo la unión del sustrato.

Activación

  • sitio alostérico de activación - Si el activador se une aquí, la estructura espacial del sitio activo se cambia.
  • activador

Enzimas

  • enzima - Las enzimas son catalizadores: catalizan las reacciones bioquímicas a una velocidad millones de veces mayor reduciendo la energía de activación de la reacción. Actúan acercando un sustrato a otro o modificando su estructura espacial. Los catalizadores no son consumidos por las reacciones que catalizan.
  • centro activo - Es la parte de la enzima que cataliza la reacción.
  • sustrato - En la reacción enzimática uno o más sustratos se convierten en uno o más productos.

Animación

Narración

Las enzimas son catalizadores: catalizan las reacciones bioquímicas a una velocidad millones de veces mayor reduciendo la energía de activación de la reacción. Los catalizadores no son consumidos por las reacciones que catalizan.

Al unir dos sustratos, las moléculas de los sustratos se unen al sitio activo de la enzima que cataliza la reacción y esta enzima le ayuda formar la unión. Sin las enzimas, esta reacción ocurre raramente, ya que los sustratos deben colisionar con una gran cantidad de energía y en una cierta orientación.

Cuando se rompe una molécula del sustrato, esta molécula se une al centro activo de la enzima, y la enzima se rompe. Los enlaces covalentes fuertes se rompen muy raramente de una manera espontánea, por eso es necesario que las enzimas agilicen la reacción.

La actividad enzimática es regulada por moléculas inhibidoras.

Una forma de la inhibición es la inhibición competitiva, durante la cual el inhibidor es capaz de unirse al sitio activo de la enzima, y compite con el sustrato para el acceso a este sitio.

Otra forma de inhibición es la inhibición alostérica, cuando el inhibidor se une al sitio de inhibición y cambia la conformación de la enzima, de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

La activación alostérica es la contraria a la inhibición alostérica. La enzima, sin la presencia de activadores, es inactiva. Si una activadora se une al sitio de activación, cambia la estructura terciaria del centro activo y se hace capaz de catalizar la reacción.

Las coenzimas son moléculas que se transforman durante la reacción enzimática: liberan o aceptan ciertas sustancias. Después de la reacción se separan. Las coenzimas más importantes incluyen NADH, NADPH, acetil-CoA, FADH₂, ATP y las vitaminas.

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