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Die Funktionsweise der Enzyme

Die Funktionsweise der Enzyme

Biochemische Reaktionen katalysierende Proteinmoleküle, deren Funktion regulierbar ist.

Biologie

Schlagwörter

Enzym, Enzymprotein, aktives Zentrum, Substrat, Produkt, Hemmung, Aktivierung, Hemmungsort, Förderungsort, Coenzym, NADH, NADPH, FADH₂, Acetyl-Coenzym A, ATP, Katalysator, Biochemie, Biologie

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3D-Modelle

Reaktion

  • Enzymprotein
  • aktives Zentrum
  • Substrat
  • Produkt

Hemmung

  • Hemmstoff (Inhibitor)

Aktivierung

  • Förderungsort
  • Förderstoff (Aktivator)

Enzyme

  • Enzymprotein
  • aktives Zentrum
  • Substrat

Narration

Enzyme sind biochemische Katalysatoren: Indem sie die Aktivierungsenergie der Reaktion herabsetzen, können sie die biochemischen Reaktionen sogar um das Millionenfache beschleunigen. Die Enzyme werden im Laufe der Reaktion nicht verbraucht.

Bei der Substratbindung werden zwei Substrate am aktiven Zentrum gebunden und miteinander verkoppelt. Eine solche Reaktion findet nur sehr selten ohne Mitwirken eines Enzyms statt, denn die Substrate müssen mit einer entsprechend hohen Energie und in einer bestimmten Position aufeinanderstoßen.

Bei der Substratspaltung bindet das Substrat an das aktive Zentrum des Enzymproteins und wird dort gespalten. Nur selten findet die Spaltung einer kovalenten Bindung spontan statt, zur Beschleunigung dieser Reaktion ist die Anwesenheit von Enzymen notwendig.

Die Enzymhemmung ist der Schlüsselmoment in der Regulation der Enzymaktivität.

Es kommen unterschiedliche Arten der Enzymhemmung vor, die eine ist die kompetitive Hemmung. In diesem Fall kann der Inhibitor an das aktive Zentrum anbinden, er befindet sich also mit dem Substrat im Wettstreit um diese Stelle. „Kompetieren“ bedeutet „wettstreiten“, daher auch der Name: „kompetitive Hemmung“.

Eine andere Art der Hemmung ist die allosterische Hemmung. In diesem Fall bindet sich der Inhibitor an die Hemmungsstelle des Enzyms an. Infolge dessen verändert sich der räumliche Bau des aktiven Zentrums, und das Substrat kann deshalb nicht mehr anbinden.

Im Wesentlichen ist die allosterische Förderung das Gegenteil der allosterischen Hemmung. Das Enzym ist im Ausgangszustand, ohne Förderstoff, inaktiv. Bindet sich aber ein Förderstoff an die Förderstelle des Enzyms an, ändert sich der räumliche Bau des aktiven Zentrums, und es kann die Reaktion katalysieren.

Die Coenzyme sind Moleküle, die sich während der Enzymreaktion verändern: Sie nehmen Stoffe auf oder geben welche ab. Am Ende der Reaktion trennen sie sich wieder vom Enzym. Wichtige Coenzyme sind z. B. das NADH, NADPH, FADH₂, Acetyl-CoA, ATP sowie die verschiedenen Vitamine.

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